Метаболизм желчных кислот

После выделения в кишечник под влиянием бактерий они преобразуются во вторичные желчные кислоты (литохолевую и дезоксихолевую). В кишечник желчные кислоты поступают в составе желчи в виде конъюгатов с глицином и таурином. Ранее описывались функции желчных кислот в процессе переваривания

Рис. 6. Желчные кислоты

липидов. После переваривания и всасывания желчные кислоты возвращаются через воротную вену в печень, совершая такой цикл до 10 раз в сутки. Этот цикл называется кишечно-печеночная циркуляция желчных кислот. Постоянным компонентом желчи является холестерин. Как и желчные кислоты, он подвергается обратному всасыванию, но некоторое количество желчных кислот и холестерина теряются с калом. Для восполнения потери желчных кислот, выводимых с фекалиями, происходит постоянно синтез желчных кислот из холестерина. Получается, что удаление холестерина в свободном виде или в виде желчных кислот является единственным способом освобождения организма от него.

Липолиз происходит в ходе мышечной работы и при голодании, что сопровождается повышением концентрации неэтерифицированных жирных кислот (НЭЖК) в крови. Глицерин и жирные кислоты в этой ситуации выступают как источники энергии. В печени (рис. 7) синтезируются и затем попадают в кровь ЛПОНП − липопротеины очень низкой плотности (состоят на 75 % из холестерина), а также ЛПНП − липопротеины низкой плотности (в их составе есть апобелок апоВ₁₀₀).

Почти во всех клетках имеются рецепторы для апоВ₁₀₀. Поэтому ЛПНП фиксируются на поверхности клеток. При этом наблюдается переход холестерина в клеточные мембраны. Поэтому ЛПНП способны снабжать холестерином клетки тканей.

Помимо этого, происходит и освобождение холестерина из тканей и транспорт его в печень. Транспортируют холестерин из тканей в печень липопротеины высокой плотности (ЛПВП). Они содержат очень мало липидов и много белка. Синтез ЛПВП протекает в печени. Частицы ЛПВП имеют форму диска, и в их составе находятся апобелки апоА, апоС и апоЕ. АпоС и апоЕ могут переходить от ЛПВП на хиломикроны или ЛПОНП. Поэтому ЛПВП являются донорами апоЕ

Рис. 7. Синтез и секреция ЛПОНП в печени

и апоС. В кровеносном русле к ЛПНП присоединяется белок-фермент лецитинхолестеринацилтрансфераза (ЛХАТ), который катализирует реакцию образования эфиров холестерина (рис. 8) и активируется апоА. Реакция, катализируемая ЛХАТ, заключается в переносе остатка жирной кислоты из положения R₂ на холестерин.

Реакция является очень важной, потому что образующийся эфир холестерина является очень гидрофобным веществом и сразу переходит в ядро ЛПВП − так при контакте с мембранами клеток ЛПВП удаляют из них избыток холестерина. Дальше ЛПВП идут в печень, там разрушаются, и избыток холестерина удаляется из организма.

Процесс липолиза известен как мобилизация жира. Мобилизация жира − это реакция гидролиза жира до глицерина и жирных кислот. Это ферментативный процесс. Осуществляют его два фермента – липаза жировой ткани и моноглицеридлипаза. Ключевым ферментом является липаза жировой ткани. Она регулируется гормонами, поэтому часто ее называют «гормончувствительная липаза».

Все гормоны, влияющие на мобилизацию жира, можно разделить на 2 группы:

1. 
   Гормоны прямого действия (адреналин, соматотропный гормон гипофиза, инсулин).
   
2. 
   Гормоны косвенного действия (глюкокортикостероиды, половые гормоны, лептин).
   

Использованная литература

1. Биохимия / Под ред. Е. С. Северина. М.: Гэотар-Мед, 2007.

2. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэл В. Биохимия человека. М.: Мир, 2004. Т. 12.

3. Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М.: МАИК «Наука/ Интерпериодика», 2002.

4. Кольман Я, Рём К.-Г. Наглядная биохимия. М.: Мир, 2000.

5. www.химик.ru/biochem

6. http: // www. humbio.ru

7. Nelson D. L., Cox M. M. Lehninger Principles of Biochemistry. 4th Ed. New York: W. H. Freeman, 2004.

8. Страйер Л. Биохимия. М.: Мир, 1984. Т. 13.

9. Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Робертс К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки. М.: Мир, 1994. Т. 15.

Образец 2

По статистике в мире ежегодно выявляют более 6 млн. случаев заболеваний раком шести основных органов: легких, желудка, молочной железы, прямой кишки, шейки матки и простаты. Около половины заболевших погибают. В конечном счете каждый пятый житель развитых стран умирает от онкологических заболеваний. Это само по себе говорит об исключительной важности онкологических исследований , даже чисто в прикладных целях. На данный момент разработано огромное количество методов лечения, одним из наиболее популярных методов является химиотерапия, однако она не всегда дает ожидаемый результат…

Множественная лекарственная устойчивость (МЛУ) − это невосприимчивость популяции клеток опухоли одновременно к целому ряду химиотерапевтических препаратов разного химического строения и с разным механизмом действия на клетку. Исследования последних лет показали, что молекулярные механизмы МЛУ многочисленны и лекарственная устойчивость клетки может определяться включением различных механизмов, характеризующих разные этапы осуществления токсического действия химиопрепарата на клетку − от ограничения накопления лекарства внутри клетки до отмены программы гибели клетки, индуцируемой лекарственным препаратом. Наиболее изученными механизмами, чья клиническая значимость при некоторых формах новообразования выявлена, являются активация трансмембранных транспортных белков (Р-гликопротеина), изменения генов и белков, контролирующих апоптоз и выживаемость клетки (р53 и Bcl-2), и некоторые другие. Эти механизмы мы и рассмотрим ниже.

Генетические изменения устойчивых к лекарствам клеток

При сравнении чувствительных и устойчивых к лекарствам опухолевых клеток были обнаружены генетические изменения, происходящие в генетическом аппарате резистентных клеток. При исследовании кариотипа в этих клетках нашли хромосому, которая заметно отличалась от нормальной хромосомы этой клетки. Ее отличительная способность заключается в том, что она содержит длинный гомогенно окрашенный участок (т. е. не наблюдалось типичной поперечной исчерченности), благодаря чему хромосома заметно удлинилась. Таким образом резистентные клетки содержат значительное количество дополнительного генетического материала: определенный участок генома резистентной клетки амплифицирован, с этим связано еще одно свойство этих клеток − нестабильность генома.

Дальнейшие исследования в данной области показали, что амплифицированный участок содержит несколько генов, среди которых неизменно присутствуют гены семейства mdr (multidrug resistance). Это семейство содержит два гена человека MDR1 и MDR2 и три гена грызунов: mdr1, mdr2, mdr3. Соответственно, как амплификация, так и активация этих генов приводит к нарастанию количества белка, продукта гена МЛУ. Кроме того, здесь стоит также отметить, что введение в чувствительные клетки гена MDR1 или mdr1 (для грызунов) делает клетки резистентными, а введение MDR2 − нет.

Множественная лекарственная устойчивость, обусловленная Р-гликопротеином

Далее исследовали продукт гена МЛУ, потому что по его структуре мы можем узнать, какие функции в организме он выполняет. Его структура была изучена и изображена на рис. 1.

Этот белок состоит из двух симметричных половин, каждая из которых включает два домена: трансмембранный (пронизывающий наружную мембрану шесть раз) и цитоплазматический, содержащий последовательность аминокислотных остатков, характерных для АТР-связывающих белков (ATP-binding cassette, ABC). Этот белок получил название Р-гликопротеин или Рgp. На сегодняшний день уже известно достаточно о функциях этого белка.

Рис. 1. Структура Р-гликопротеина

Так, при одной и той же клеточной концентрации лекарственных препаратов в резистентных клетках, экспрессирующих Рgp, накапливается меньше вещества, чем в чувствительных. Большинство веществ, к которым возникает резистентность, определяемая Рgp, поступают в клетку путем простой диффузии, они растворяются в липидах клеточной мембраны.

В опытах было обнаружено, что из резистентных клеток вещества выходят быстрее, чем из чувствительных. Этот выброс вещества из клеток требует энергии, высвобождающейся в результате гидролиза АТР. Таким образом, Рgp выполняет функции насоса, выводящего из клетки разнообразные вещества и использующего для этого процесса энергию гидролиза пирофосфатной связи.

Здесь также стоит отметить, что этот белок является исключительным и потому, что он не проявляет никакой специфичности к субстратам. Единственное, что их объединяет, − это лишь то, что все эти вещества липофильны, имеют небольшие размеры, в химической структуре содержат ароматические кольца и несут положительный заряд.

Анализ молекулы маленького белка бактерии BmrR показал возможную схему, объясняющую связывание вещества транспортным белком, распознающим множество субстратов. Естественно возник другой вопрос: зачем этот белок в нормальных клетках? Окраска разных нормальных тканей антителами к данному белку, а также сама локализация данного белка позволяет думать, что он и в нормальных тканях выводит вредные вещества, выкачивает из клеток гормоны и участвует в работе барьера, охраняющего от вредных воздействий мозг.

Но этот белок является лишь первой ступенью защиты, позволяющей клетке не допускать вредное вещество вовнутрь.

Кроме данного белка, известны, по крайней мере, еще два: MRР (multidrug-resistance-associated protein) и LRP (lung-resistance-related-protein).

MRP, белок молекулярной массой ~ 190 кДа, обеспечивает резистентность опухолевых клеток примерно к тому же кругу противораковых препаратов, что и Рgp, является также энергозависимым насосом, выкачивающим из клетки токсические вещества, и относится к семейству АВС-транспортеров. Функционирование этого белка отличается от механизма действия Рgp использованием глутатиона клетки. Этот факт свидетельствует о том, что MRP является одним из транспортеров конъюгатов глутатиона (насосы GS-X).

LRP располагается в цитоплазме. Его экспрессируют клетки нормального эпителия и те, которые подверглись токсическим воздействиям. Полагают, что он участвует в транспорте субстратов из ядра в цитоплазму. В клетке он нередко ассоциирован с везикулами и лизосомами, что позволяет связывать его функцию с транспортом лекарств.

Одной из важнейших систем в клетке, позволяющей ей обезвреживать цитостатики, является система глутатиона (GSН). Глутатион − глутамилцистеинилглицин, взаимодействие сульфгидрильной группы которого с реакционно способной группой лекарственного препарата определяет образование конъюгатов препарата с глутатионом (рис. 2).

Рис. 2. Реакция связывания алкилирующего соединения (хлорамбуцила) с молекулой глутатиона и образования конъюгата (моноаддукта) (GSTα и GSTπ ─ глутатион-S-трансферазы)

Эти конъюгаты менее активны, более растворимы, выбрасываются из клетки с помощью белковых транспортеров GS-X, в том числе MRP.

Ряд препаратов, применяемых при лечении злокачественных новообразований, являются ингибиторами топоизомераз. В их круг входят препараты, стабилизирующие комплекс топоизомераза − ДНК. К препаратам, к которым возникает этот тип резистентности, принадлежат адриамицин, рубомицин, микоксантрон и др.

Еще одним возможным путем изменения мишени препарата является увеличение количества белка-мишени в клетке. Свою роль также играет и повышенная эффективность репарации поврежденной ДНК, что обуславливает резистентность к некоторым препаратам.

1. http: // www. humbio.ru

2. Kishimoto H., Hamada K., Saunders M., Backman S., Sasaki T., Nakano T., Mak T. W., Suzuki A. Physiological functions of Pten in mouse tissues // Cell Struct. Funct. 2003.  V. 28.  P. 11─21. 

3. https://moikompas.ru

4. https://medbiol.ru
Учебно-методическое обеспечение дисциплины: при подготовке к лекциям и при написании реферата студенты могут использовать рекомендованные преподавателем литературные источники и Интернет-ресурсы, а также любую доступную справочную литературу, программное обеспечение и базы данных.
Список основной рекомендуемой литературы
1. Кнорре Д. Г., Мызина С. Д. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 2012.

2. Биохимия / Под ред. Е. С. Северина. М.: Гэотар-Мед, 2007.

3. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэл В. Биохимия человека. М.: Мир, 2004. Т. 12.

4. Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М.: МАИК «Наука / Интерпериодика», 2002.

5. Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Робертс К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки. М.: Мир, 1994. Т. 15.

6. Мецлер Д. Биохимия. М.: Мир, 1980. Т. 13.

7. Овчинников Ю. А. Биоорганическая химия. М.: Просвещение, 1987.

8. Страйер Л. Биохимия. М.: Мир, 1984. Т. 13.

9. Stryer L. Biochemistry. 4-th ed. New York. 2000.

10. Ленинджер А. Молекулярные основы структуры и функции клетки. Мир, 1976.

11. Ленинджер А. Основы биохимии. Т.1-3 М.: Мир, 2005.
8. Оценочные средства текущего контроля успеваемости (примеры вопросов на коллоквиумах, контрольных работах и экзаменах).
Образцы вопросов для подготовки к коллоквиуму.
8.1. Коллоквиум № 1.

1. Классификация элементов периодической системы в отношении живых организмов.

2. Кислород и его активные формы.

3. Системы защиты организма от активных форм кислорода.

4. Азот и его производные в живых организмах.

5. Кальций в составе живых организмов.

6. Магний в живых организмах.

7. Галоиды и живые организмы.

8. Переходные металлы, биологическая роль и функции.

9. Железо в живых организмах.

10. Ферритин и трансферрин.

11. Регуляция количества железа в клетке.

12. Многофункциональный белок церулоплазмин.

13. Медь в живых организмах.

14. Биологические функции цинка.

15. Йод в живых организмах.

16. Введение селена в состав соединений, функционирующих в живых организмах.

17. Селен и ферменты, участвующие в защите организма от активных форм кислорода.

18. Эссенциальные жирные кислоты.

19. Синтез арахидоновой кислоты в организме.

20. Эйкозаноиды. Синтез и функции.

21. Синтез условно заменимых аминокислот.

22. Метаболизм тирозина.

23. Биосинтез и распад в организме гистидина.

24. Синтез аргинина в цикле мочевины.

25. Витамины-предшественники коферментов, участвующих в оксидоредуктазных реакциях.

26. Витамины-предшественники коферментов, участвующих в реакциях декарбоксилирования.

27. Витамины-предшественники коферментов, участвующих в реакциях карбоксилирования.

28. Витамины-предшественники коферментов, участвующих в реакциях переноса ацильных групп.

29. Витамины-предшественники коферментов, участвующих в переносе одноуглеродных фрагментов.

30. Тиаминпирофосфат − кофермент оксидоредуктаз, лиаз и трансфераз.

31. Пиридоксальфосфат в трансферазных, лиазных и изомеразных реакциях.

32. Кобальт и кобамидные коферменты.

33. Витамины-антиоксиданты.

34. Каротиноиды и витамин А.

35. Витамин А в зрительном акте.

36. Витамин Е.

37. Цикл витамина К.

38. Витамин Д: синтез и биологические функции.

39. Ретиноевые кислоты.

40. Биосинтез адреналина.

41. Биосинтез кортикостероидов.

42. Реакции гидроксилирования в процессе биосинтеза катехолминов.

43. Реакции гидроксилирования при синтезе кортикостероидов.

44. Клеточные рецепторы сигнальных веществ.

45. G-белки.

46. Передача сигнала в клетки через мембранные рецепторы.

47. Протеинкиназы.

48. Инозитолфосфатный путь передачи сигнала.

49. Вторичные посредники в передаче сигнала.

50. Аденилатциклаза.

51. Мембранная гуанилатциклаза.

52. Цитоплазматическая гуанилатциклаза.

53. Оксид азота: синтез и биологические функции.

54. NO-синтаза: структура и механизм действия.

55. Рецепторы с тирозинкиназной активностью.

56. Сигнальный путь Ras.

57. Митоген-активируемый протеинкиназный каскад (МАПК).

58. Стресс-активируемый протеинкиназный каскад (SAPK).

59. Передача сигнала через рецепторы ретиноевых кислот и витамина Д.

60. Рецепторы, сопряженные с ионными каналами.

61. Переваривание белков.

62. Роль соляной кислоты в пищеварении и механизм ее секреции париетальными клетками эпителия желудка.

63. Механизм действия сериновых пептидаз.

64. Механизм действия металлопептидаз.

65. Механизм действия цистеиновых пептидаз.

66. Механизм действия аспартатных пептидаз.

67. Транспорт аминокислот в клетки.

68. γ-Глутамильный цикл.

69. Катепсины: внутриклеточный протеолиз.

70. Гормональная регуляция секреции протеолитических пищеварительных ферментов

71. Расщепление поли-, олигосахаридов и дисахаридов.

72. Инсулин: строение, синтез и механизмы функционирования.

73. ГЛЮТ.

74. Транспорт глюкозы в мышечные клетки.

75. Механизм действия протеинкиназы В.

76. Регуляция метаболизма гликогена в мышцах и в печени.

77. Неферментативное гликозилирование белков (гликирование).

78. Переваривание пищевых липидов.

79. Желчные кислоты: строение, синтез и механизм действия.

80. Ресинтез триглицеридов, фосфолипидов и эфиров холестерина в тонком кишечнике.

81. Липопротеины.

82. Транспорт холестерина липопротеинами крови.

83. Гормональная регуляция процесса переваривания пищевых липидов.

1. Строение мышечного волокна.

2. Актин.

3. Миозин.

4. Биохимический цикл мышечного сокращения.

5. Модели сокращения мышечного волокна.

6. Энергетика мышечного сокращения.

7. Синтез креатинфосфата из аргинина и глицина.

8. Цикл Кори.

9. Глюкозо-аланиновый цикл.

10. Выделение аммиака в интенсивно работающей мышце.

11. Актиновая регуляция мышечного сокращения.

12. Тропонин.

13. Миозиновая регуляция мышечного сокращения.

14. Киназа легких цепей миозина: структура и механизм действия.

15. Гистидиновые дипептиды.

16. Гормональная регуляция энергетики мышц.

17. Коллаген: структура, синтез и биологические функции.

18. Лизилоксидаза.

19. Пост-трансляционная модификация коллагена.

20. Эластин.

21. Гликозаминогликаны.

22. Синтез гликозаминогликанов.

23. Синтез гепарина и гепарансульфата: сходство и отличия.

24. Гликопротеины и протеогликаны.

25. Строение и метаболизм протеогликанов.

26. Механизмы переноса и депонирования кислорода.

27. Структура гемоглобина.

28. Механизм кооперативного связывания молекул кислорода с субъединицами гемоглобина.

29. Эффект Бора.

30. Механизмы переноса углекислого газа от тканей к легким.

31. Аномальные гемоглобины.

32. Белки-переносчики кислорода у беспозвоночных.

33. Биосинтез протопорфирина IX.

34. Катаболизм гемоглобина.

35. Механизм действия гем-оксигеназной системы.

36. Свертывающая система крови.

37. Фибриноген и фибрин.

38. Сериновые протеазы в свертывающей системе крови.

39. Карбоксиглутаминовая кислота и активация факторов свертывания крови.

40. Трансглутаминазная реакция.

41. Коагулянтная фаза свертывания крови.

42. Антикоагулянтная фаза свертывания крови.

43. Фибринолиз.

44. Иммунная защита.

45. Строение антител.

46. Молекулярные механизмы, обеспечивающие многообразие антител.

47. Классификация интерферонов.

48. Механизмы действия интерферонов.

49. СТАТ-белки.

50. Структура и механизм действия Янус-киназ.

51. Продукты интерферон-индуцируемых генов, подавляющие репродукцию вирусов.

52. 2’,5’-Олигоаденилатсинтетаза.

53. РНК-аза L.

54. дцРНК-зависимая протеинкиназа R.

55. ADAR.

56. Структура и механизм функционирования индуцибельной NO-синтазы: синтез цитотоксических концентраций NO.

57. Антигены главного комплекса гистосовместимости.

58. Ксенобиотики. Пути попадания в организм.

59. Механизмы защиты организма от действия ксенобиотиков.

60. Первая фаза детоксикации ксенобиотиков.

61. Реакции введения функциональных групп в первой фазе детоксикации ксенобиотиков.

62. Цитохром Р₄₅₀.

63. Флавин-содержащие монооксигеназы.

64. Вторая фаза детоксикации ксенобиотиков.

65. UDP-глюкуронозил-трансферазы.

66. Сульфотрансферазы.

67. Глутатион-S-трансферазы.

68. Третья фаза детоксикации ксенобиотиков.

69. АВС-транспортеры.

70. Механизмы возникновения множественной лекарственной устойчивости.
8.3. Образцы вопросов для подготовки к экзамену.
Билет 1

1. Ферменты, расщепляющие белки и олигонуклеотиды. Протеолитические ферменты желудка.

2. Витамин Е и селен.
Билет 2

1. Ферменты, расщепляющие поли- и олигосахара. Пристеночное пищеварение в кишечнике.

2. Роль магния в сопряжении окислительного фосфорилирования.
Билет 3

1. Липолитические ферменты. Механизм эмульгирования жиров в кишечнике.

2. Кальций и кальмодулин.
Билет 4

1. Строение мышечного волокна.

2. Витамины, участвующие в процессах декарбоксилирования и фиксации СО₂.
Билет 5

1. Роль ионов кальция и кальмодулина в сокращении мышечных волокон.

2. Витамины, обеспечивающие перенос ацильных группировок.
Билет 6

1. Энергетика мышечного сокращения.

2. Каратиноиды и витамин А.
Билет 7

1. Синтез протопорфирина IХ и образование гема.

2. Незаменимые жирные кислоты, предшественники простагландинов.
Билет 8

1. Превращение гема в билирубин и выведение его из организма.

2. Соляная кислота и ее роль в пищеварении.
Билет 9

1. Природные соединения с сигнальными функциями.

2. Актин, биологическая роль и строение.
Билет 10

1. Циклические нуклеотиды как посредники в действии гормонов.

2. Тропомиозин и тропонин.
Билет 11

1. Посредники в действии гормонов и медиаторов.

2. Модели сокращения мышечного волокна.
Билет 12

1. Механизм гормональной индукции процессов транскрипции и трансляции.

2. Кислород как конечный акцептор в цепи переноса электронов.
Билет 13

1. Мобилизация ионов кальция под действием инозитолтрифосфата.

2. Перенос кислорода и углекислого газа гемоглобином.
Билет 14

1. Клеточные рецепторы сигнальных веществ.

2. Роль ферритина и трансферинов в усвоении и транспорте железа.
Билет 15

1. Протеолитические ферменты, выделяемые поджелудочной железой и образующиеся в клетках слизистой кишечника.

2. Витамин D, биологическая роль и функции.
Билет 16

1. Рецепторы, обладающие ферментативной активностью.

2. Цитохром Р₄₅₀.
Билет 17

1. Гормональная регуляция энергетики мышц.

2. Стероидные гормоны.
Билет 18

1. Структура и функции антител, иммуноглобулинов.

2. Механизм действия пищеварительных протеаз.
Билет 19

1. Врожденный и приобретенный иммунитет. Механизм реакции приобретенного иммунитета.

2. Гормоны и медиаторы, регулирующие секреторную деятельность пищеварительных желез.
Билет 20

1. Молекулярные механизмы, обеспечивающие многообразие антител.

2. Строение мышечного волокна.
Билет 21

1. Интерфероны. Характерные черты биологического действия интерферонов.

2. Витамин К, его биологическое действие.
Билет 22

1. Природные и синтетические индукторы интерферонов.

2. Участие витаминов в переносе одноуглеродных фрагментов.
Билет 23

1. Оксид азота: синтез и биологические функции.

2. Витамины-антиоксиданты.
Билет 24

1. Механизм микросомального гидроксилирования чужеродных соединений.

2. Витамины, обеспечивающие перенос ацильных группировок.
Билет 25

1. Ксенобиотики. Системы, метаболизирующие ксенобиотики.

2. Медь. Цитохромы и ферменты, содержащие медь или активируемые медью.
Билет 26

1. Свертывающая система крови.

2. Протеинкиназы.
Билет 27

1. Классификация витаминов.

2. Коллаген. Строение, синтез и биологические функции.
Билет 28

1. Сигнальный путь Ras.

2. Классификация элементов периодической системы в отношении живых организмов.
Билет 29

1. Гликозаминогликаны. Строение и функции.

2. Биологическая роль меди в организме.
Билет 30

1. Поступление, транспорт железа в клетки организма, хранение и регуляция его количества в клетке.

2. Механизм реализации противовирусного действия интерферонов.
9. Учебно-методическое и информационное обеспечение дисциплины

а) основная литература:
1. Биохимия / Под ред. Е. С. Северина. М.: Гэотар-Мед, 2007.

2. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэл В. Биохимия человека. М.: Мир, 2004. Т. 12.

3. Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М.: МАИК «Наука / Интерпериодика», 2002.

4. Мызина С. Д., Халимская Л. М. Биологическая роль химических элементов: Учеб. пособие. Новосибирск: Изд-во НГУ, 2004, 70 с.

5. Мызина С. Д., Халимская Л. М. Биологически активные соединения. Витамины, гормоны и биорегуляторы: Учеб. пособие. Новосибирск: Изд-во НГУ, 2006, 72 с.

6. Альбертс Б., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Робертс К., Уот-

7. Авцын А. П., Жаворонков А. А., Риш М. А., Строчкова Л. С. Микроэлементозы человека (этиология, классификация, органопатология). М.: Медицина, 1991.

8. Неорганическая биохимия / Под ред. Г. Эйхгорна. М.: Мир, 1978. Т. 12.

9. Мецлер Д. Биохимия. М.: Мир, 1980. Т. 13.

10. Овчинников Ю. А. Биоорганическая химия. М.: Просвещение, 1987.

11. Страйер Л. Биохимия. М.: Мир, 1984. Т. 13.

12. Кудряшова Н. В., Мызина С. Д. Физиологическая химия. Химические аспекты физиологических процессов. Программа курса. Новосибирск: Изд-во НГУ. 2007. 24 с.
13. Кудряшова Н. В., Мызина С. Д. Физиологическая химия. Химические аспекты физиологических процессов: Часть 1−3. Учебное пособие. Новосибирск: Изд-во НГУ, 2008. 152 с.
14. Кудряшова Н. В., Мызина С. Д. Физиологическая химия. Химические аспекты физиологических процессов: Часть 4-5. Учебное пособие. Новосибирск: Изд-во НГУ, 2009. 180 с.
15. Кудряшова Н. В., Мызина С. Д. Физиологическая химия. Химические аспекты физиологических процессов: Часть 6. Учебное пособие. Новосибирск: Изд-во НГУ. 2011. 151 с.
16. Кнорре Д. Г., Мызина С. Д. Биологическая химия. Учебник. Новосибирск: Изд-во ГПНТБ СО РАН. 2011. 417 с.

б) Интернет-ресурсы:

1. http: // www.humbio.ru

2. http:// www.medbiol.ru
10. Материально-техническое обеспечение дисциплины

• 
  В качестве технического обеспечения лекционного процесса используется ноутбук, мультимедийный проектор, доска.
  
• 
  Для демонстрации иллюстрационного материала используется программа Microsoft Power Point 2003.
  
• 
  Проведение контрольных работ и экзамена обеспечивается печатным раздаточным материалом.
  

Программа составлена в соответствии с требованиями ФГОС ВПО с учетом рекомендаций ПООП ВПО по направлению по направлению подготовки «020201.65 БИОЛОГИЯ»,

подпись
Мызина Светлана Дмитриевна, к.х.н., профессор кафедры молекулярной биологии ФЕН НГУ.

подпись
Программа одобрена на заседании кафедры молекулярной биологии ФЕН

"23" января 2013 г.