Белки и их значение в питании

Количественное достаточность и биологическая ценность белка пищевого рациона позволяют создать оптимальную внутреннюю среду организма, нобходимую для высокой функциональной способности его систем, повышения общей работоспособности и устойчивости к интоксикациям и болезням. В связи с этим в осуществлении первичной профилактики болезней важным фактором является обеспечением в питании населения необходимого количества и качества белка. При высоком уровне белка в питании отмечается наиболее полное проявление биологических свойств других компонентов пищи, особенно витаминов.

В последние годы установлено, что недостаточность белка в питании приводит к формированию и развитию алиментарных заболеваний, нередко имеющих тяжелые, необратимые последствия.

Белки обеспечивают структуру и каталитические функции ферментов и гормонов, пластические процессы , связанные с ростом, развитием и регенерации клеток и тканей организма, выполняют защитные функции. Они участвуют в оброзовании многих важных структур белковой природы: иммуных тел, специфических γ-глобулинов, белка крови пропердина, играющего известную роль в создании естественного иммунитета, миозина и актина, связанных с мышечным сокращением, гемоглобина, родопсина (зрительный пурпур сетчатки глаза), являются обязательным структурным компонентом клеточных мембранных систем и др. высокая активность белка в процессах жизнедеятельности организма обусловливается высокой реактивной способностью боковых цепей белковой молекулы, легко вступающих во взаимодействие с окружающими и сопуствующими средами и субстратами.

Белки участвуют в энергетическом балансе организма. Особенное значение они имеют в период больших энергетических затрат или в том случае, когда пища содержит недостаточное количество углеводов и жиров.


Белковая недостаточность
Белковая недостаточность часто сочетается с недостаточностью других пищевых веществ, однако ей принадлежит ведущая , определяющая роль в возникновении алиментарной дистрофии, маразма и квашиоркора.

Алиментарная дистрофия и маразм развиваются вследствие общей недостаточности всех пищевых веществ – белков, жиров, углеводов и др. дистрофия и маразм могут быть и эндогенного характера, когда в организме нарушено или резко ограничено использование пищевых веществ.

Квашиоркор (kwachiorcor) распространен в африканских странах среди социально угнетенных групп населения, особенно в колониальных странах.

Квашиоркор означает «отнятый от груди ребенок». Заболевают дети, отнятые от груди и переведенные на углеводистое питание с резкой недостаточностью животного белка.

Квашиоркор вызывает как стойкие, необратимые изменения конституционного характера (снижение средних показателей роста, массы тела и др.), так и изменения личности.

Белковая недостаточность приводит к ряду морфологических изменений и функциональных нарушений в большинстве систем организма. Одним из наиболее ранних проявлений белковой недостаточности является снижение защитных свойств организма. Существенные нарушения под влиянием белковой недостаточности возникают в эндокринной системе – гепофизе, надпочечниках, половых железах. В гипофизе отмечается резкое снижение количества эозинофильных клеток продуцирующих гормон роста; не менее существенное нарушение наблюдаются в надпочечниках (уменьшается продукция адреналина).

Среди изменений, возникающих в организме в результате белковой недостаточности, следует отметить нарушение образования в печени холина, следствием чего является жировая инфильтрация печени.

Наиболее тяжелые последствия в состоянии здоровья (нередко на всю жизнь) остовляет такой вид недостаточности питания, как алиментарная дистрофия. Эта болезнь развивается в результате недостаточного питания, несоответсвтующего энергитическим затратам организма. Нередко она протекает в виде прогрессирующего истощения, сопровождающегося резким падением трудоспособности.

Современная класификация алиментарной дистрофии может быть представлена в следующем виде: отечная форма, безотечная форма с явлениями авитамонозов, без явлений авитаминозов. По тяжести заболевания различают 1- степень, 2 -степень, и наиболее тяжелую 3 степень алиментарной дистрофии. Алиментарная дистрофия развивается постепенно, после более или менее длительного периода недостаточнного питания.

Таким образом, изменения, возникающие в организме под влиянием белковой недостаточности, весьма многообразны и охватывают, по-видимому, все его системы.

Аминокислоты являются основными составными частями и структурными компонентами белковой молекулы. Сочетаясь между собой в различных комбинациях, аминокислоты образуют белки разнообразные по составу и свойствам. Биологическая ценность белков определяется сбалансированностью их аминокислот.

Белки пищи в процессе пищеварения распадаются на аминокислоты, которые, поступая из кишечника в кровь и далее в ткани, используются здесь для синтеза белка организма.

Из 80 известных аминокислот, в науке о питании интерес представляют 22 –25 аминокислот, которые наиболее часто представлены в белках и продуктов питания, используемых человеком. К ним относятся:

1. 
   Алимфатические аминокислоты: 1) моноаминомонокарбоновые – глицин, аланин, изолейцин, лейцин, валин; 2) оксимоноаминокарбоновые-серин, треонин; 3) моноамино-дикарбоновые - аспарагиновая, глутаминовая; 4) амиды моноамино-дикарбоновых кислот- аспарагин, глутамин; 5) диаминомо-нокарбоновые-аргинин, лизин; 6) серосодержащие – цистин, цистеин, метионин.
   
2. 
   Ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин.
   
3. 
   Гетероциклические аминокислоты: триптофан, гистидин, пролин, оксипролин.
   

Основым критериям в определении биологической ценности и физиологической роли аминокислот является их способность поддерживать рост и обеспечивать синтез белка.

Особый интерес в этом отношении представляют эссенциальные, незаменимые аминокислоты. Исключением из пищевого рациона хотя бы одной из них влечет за собой задержку роста и снижение массы тела, делая полноценный по всем остальным компонентам (кроме исключеннной аминокислоты) пищевой рацион неполноценным.

Таким образом, аминокислоты делятся на незаменимые и заменимые в зависимости от поддержания роста и способности синтезироваться в организме со скоростью, обеспечивающей удовлетворение пластических и регенеративных потребностей.

В резултате исследований Роуза, Олмкуиста, Джексона, Митчелла и др. к числу незаменимых (эссенциалъных) было отнесенно 8 аминокислот: метионин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, триеонин и валин. В дальнейшем выяснилось, что в детском возрасте незаменимой аминокислотой является и гистидин, так как он не синтезируется в детском организме в количестве, способном удовлетворить его потребность.

В настоящее время незаменимыми считаются 9 аминокислот: валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, триптофан, тренин и фенилаланин.

Заслуживает внимание проблема тирозина и цистина, которые входят в число заменимых аминокислот. Они могут синтезироваться в организме. Тирозин легко образуется из фенилаланина и полностью может быть им заменен. Цистин в свою очередь может быть замещен в рационе метионином. Доказоно что сера метионина в организме превращается в серу цестина. Однако обратной заменяемости нет. Образования фенилаланина из терозина также не происходит.

В связи с этим имеется предложения (А. Э. Шарпенак и др. )об отнесении цистина и тирозина к незаменимым аминокислотам. Таким образом, можно предпологать о незаменимости 11 аминокислот.

Белок считается полноценным если в нем сбалансированны все незаменимые аминокислоты, каждая из которых обладает индивидуальными свойствами и особенностями. Ниже приводятся краткие сведения о незаменимым аминокислотам.

Гистидин играет важную роль в образовании гемоглобина. Под влиянием недостаточности гистидина снижается уровень гемоглобина крови. При декарбоксилировании гистидин образует гистамин-вещество, имеющее большое значение в расширение сосудов и увеличении проницаемости сосудистой стенки.

Недостаток гистидина, также как его избыток, ухудшает условнорефлеторную деятельность.

L-валин (α-аминоизовалериановая кислота) открыт как продукт гидролиза белка Шютценбергером в 1879 г. химическая структура валина установлена Фишером в 1906 г.

Физиологическая роль валина выяснена недостаточно. При его дефиците у крыс отмечаюся снижение потребления корма, расстройства координации движений, гиперестезия, далее наступает гибель животных. Ведение в рацион валина сохраняет жизнь животных и снижает указанные нарушения.

L – лейцин (α-аминоизокарповная кислота) в неочищенной форме впервые получен из сыра в 1819 г. Прустом, а в кристалической форме выделен Браконно в 1820 г. при недостатке лейцина у животных отмечается задержка роста и уменьшение массы тела, а также изменения в почках и щитовидной железе.

Лизин относится к одной из наиболее важных незаменимых аминокислот. Он входит в триаду аминокислот, особенно учитываемых при определении общей полноценности питания (лизин, триптофан, метионин). Недостаток в пище лизина приводит к нарушению кровообразования, снижению количества эритроцитов и уменьшению содержания в них гемоглобина. При недостатке лизина нарушается азотистое равновесие, отмечается истощение мышц и нарушение кальцификации костей, а также возникает ряд изменений в печени и легких.

Недостаточное содержание лизина в зерновых продуктах и сравнительно высокая потребность организма в нем выделяют проблему лизина на одно из первых мест. Потребность в лизине может быть определена в количестве 3-5 г в сутки. Основные источники лизина – творог, мясо, рыба, содержат около 1,5 г лизина в 100 г продукта.

Недостаточность лизина в хлебных злаках является основным фактором, снижающим ценность белков этих продуктов.

Метионин играет важную роль в нормализации процессов метилирования и трансметилирования, протекающих в организме. Это основной донатор лабильных метильных групп, используемых в организме для процессов метилирования.

Метильные группы метионина используются для синтеза холина-вещества, обладающего высокой биологической активностью, являющегося наиболее сильным липотропным средством, предупреждающим ожирение печени. Метионин также относится к липотропным веществам. Он оказывает влияние на обмен жиров и фосфолипидов в печени и таким образом играет важную роль в профилактике и лечение атеросклероза.Установлена связь метионина с обменом витамина В₁₂ и фолиевой кислоты; последние стимулируют отделение метильных групп метионина, обеспечивая таким образом синтез холина в организме. Метионин имеет большое значение для функции надпочечников и необходим для синтеза адреналина. Суточная потребность в метионине составляет около 3 г. источником метионина являются многие пищевые продукты, однако в первую очередь необходимо отметить молочный белок; в 100 г казеина содержится около 3 г метионина.

L – треонин (α- амино- β-оксимасляная кислота) получен Роузом в 1935 г. из кислотных гидролизатов фибрина. Синтезирован треонин Картером в 1935 г. отсутствие треонина вызывает задержку роста, уменьшение массы тела животных и их гибель.

L –триптофан (α- амино- β-индолилпропионовая кислота) выделен Гопкинсом и Коле в 1901 г., синтезирован в 1907 г. Элингером и Фламандом.

Триптофан необходим для роста животных и поддержания азотистого равновесия. Имеются данные о важной роли триптофана в образовании сывороточных белков и гемоглобина. Триптофан связан с обменом некотиновой кислоты и необходим для ее образования. В связи с этим в этиологии пелагры недостаток триптофана играет не меньшую роль чем недостаток никотиновой кислоты. Потребность организма в тирптофане составляет 1 г в сутки. Основными источниками триптофана служат животные продукты, мясо, рыба, творог, яйца (в 100 г этих продуктов содержится около 0,2 г триптофана).